Proteínas y aminoácidos

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbonohidrógenooxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. 

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido, y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

Los aminoácidos

Los aminoácidos son los sillares o ladrillos que forman las proteinas. Existen 20 tipos diferentes de aminoácidos que al combinarse darán origen a un número infinito de proteinas. El grupo R determina el carácter y los distintos aminoácidos.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Fórmula aminoácidos
Fórmula aminoácidos

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

En este caso vemos estos aminoácidos:

Aminoácidos
Aminoácidos: glicina, leucina y lisina.
  • Glicocola o glicina: un aminoácido neutro.
  • Leucina: un aminoácido no polar.
  • Lisina: Un aminoácido polar.

Comportamiento químico

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO’), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

El enlace peptídico

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. 

Enlace peptídico
Enlace peptídico

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman.

Peptídico
Animación enlace peptídico

El enlace peptídico (peptide bond) se forma entre dos aminoácidos, cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido, con el grupo amino del siguiente aminoácido. En este proceso se desprende una molécula de agua. La molécula resultante, se denomina dipéptido.

Polipéptidos

Los polipéptidos se forman por reacciones de condensación. Los RIBOSOMAS controlan esta reacción. En cada nueva reacción se desprende una molécula de agua.

Cuando termina el proceso estamos viendo tres aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos (Peptide bonds):

Polipéptidos
Polipéptidos

Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Proteinas, estructura primaria
Proteinas, estructura primaria

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria: 

  1. la a(alfa)-hélice 
  2. la conformación beta 
Proteinas, estructura secundaria (alfa)
Proteínas, estructura secundaria (alfa)

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Proteínas, estructura secundaria (beta)
Proteínas, estructura secundaria (beta)

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura terciaria 

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. 

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. 

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Proteínas, estructura terciaria
Proteínas, estructura terciaria

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 

  1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. 
  2. los puentes de hidrógeno
  3. los puentes eléctricos
  4. las interacciones hifrófobas

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero

Proteínas, estructura cuaternaria
Proteínas, estructura cuaternaria

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasacuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

Propiedades de las proteínas

Especificidad

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de «árboles filogenéticos».

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. 
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se encuentran clasificadas en dos grandes grupos: las holoproteínas, que están formadas solo por aminoácidos, y las heteroproteínas formadas por una fracción proteínica y un grupo no proteínico. 

Holoproteínas

Formadas solamente por aminoácidos.

1. HOLOPROTEÍNAS
GlobularesProlaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas…etc. 
Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 

Heteroproteínas

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina «grupo prostético.

2. HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante 
Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 
Nucleoproteínas Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones 


Funciones y ejemplos de proteínas

EstructuralComo las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas.
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis. 
Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.
Hormonal Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
DefensivaInmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno
TransporteHemoglobina
Hemocianina
Citocromos
ReservaOvoalbúmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbúmina, de la leche

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